Główna różnica – alfa vs beta-amylaza

Działanie enzymu amylazy może hydrolizować skrobię do jednostek cukru. Amylaza występuje naturalnie w ślinie i trzustce ludzi oraz niektórych innych ssaków, gdzie inicjuje biochemiczny proces trawienia bolusów pokarmowych. Podczas trawienia doustnego pokarmy skrobiowe (ryż, chleb, pochrzyn i ziemniaki) nadają nieco słodki smak, ponieważ amylaza ślinowa rozkłada część skrobi na cukier. Amylaza została po raz pierwszy odkryta i wyizolowana przez Anselme Payen w 1833 roku. Enzymy amylazy są konkretnie nazywane różnymi greckimi literami, w tym alfa (α)-amylaza, beta (β)-amylaza i gamma (γ)-amylaza. Wszystkie te enzymy są hydrolazami glikozydowymi i działają na wiązania α-1,4-glikozydowe. Alfa (α)-amylaza jest uważana za główny enzym trawienny, podczas gdy beta (β)-amylaza jest uważana za główny enzym zaangażowany w kiełkowanie nasion i dojrzewanie owoców. Jednak w porównaniu z beta (β)-amylazą i gamma (γ)-amylazą, α-amylazy (EC 3.2.1.1) są metaloenzymami wapniowymi i nie są zdolne do działania przy braku wapnia. To jest główna różnica między alfa i beta amylazą. Jednak zarówno alfa, jak i beta amylazy są stosowane komercyjnie w procesach fermentacji, takich jak warzenie piwa i likieru przygotowanego z cukrów pochodzących ze skrobi. W tym artykule omówimy dalej, jakie są różnice między alfa i beta amylazą.

Ten artykuł obejmuje:

1. Co to jest alfa-amylaza? – Definicja, funkcje, właściwości i cechy

2. Co to jest beta-amylaza? – Definicja, funkcje, właściwości i cechy

3. Jaka jest różnica między alfa i beta amylazą? – Porównanie cech fizycznych i funkcjonalnych

Co to jest alfa-amylaza?

Alfa-amylaza jest uważana za główny enzym trawienny w przewodzie pokarmowym ssaków. Ludzkie amylazy ślinowe i trzustkowe to α-amylazy, a rośliny, grzyby (ascomycetes i basidiomycetes) oraz bakterie (Bacillus) mogą również wytwarzać α-amylazy.

Optymalne pH alfa-amylazy wynosi 6,7-7,0. Wapń jest niezbędny do funkcjonowania α-amylaz; stąd jest znany jako metaloenzym wapnia. Alfa-amylaza może rozkładać długołańcuchowe węglowodany, takie jak amyloza skrobiowa na maltotriozę i maltozę lub amylopektynę na maltozę, glukozę i dekstrynę ograniczającą.

Schemat wstążkowy ludzkiej alfa-amylazy ślinowej

Co to jest beta-amylaza?

Beta-amylaza jest produkowana głównie przez bakterie, grzyby i rośliny i katalizuje enzymatyczny rozkład drugiego wiązania α-1,4-glikozydowego cukrów nieredukujących, tym samym odcinając jednocześnie maltozę. β-amylaza rozbija skrobię na maltozę, powodując słodki smak dojrzałych owoców. Optymalne pH dla funkcjonowania β-amylazy wynosi 4,0–5,0. Zwierzęta nie wytwarzają β-amylazy.

Schemat wstążkowy beta-amylazy jęczmiennej

Różnica między alfa i beta amylazą

Alfa i Beta Amylaza mają znacząco różne cechy fizyczne i funkcjonalne. Można je podzielić na następujące podgrupy,

Alternatywne nazwy

Alfa-amylaza: 1,4-α-D-glukan glukanohydrolaza i glikogenaza to alternatywne nazwy α-amylazy.

Beta-amylaza:Maltohydrolaza 1,4-α-D-glukanu, glikogenaza i amylaza sacharogenowa to alternatywne nazwy β-amylazy.

Numer WE

Alfa-amylaza: WE 3.2.1.1

Beta-amylaza: WE 3.2.1.2

Produkcja

Alfa-amylaza: Układ pokarmowy ssaków może syntetyzować α-amylazę; tak więc ludzkie amylazy ślinowe i trzustkowe są α-amylazami. Ponadto α–amylazy mogą być wytwarzane przez rośliny, grzyby (ascomycetes i basidiomycetes) oraz bakterie (Bacillus).

Beta-amylaza: β-amylaza jest produkowana przez bakterie, grzyby i rośliny. Tkanki lub komórki zwierzęce nie mogą wytwarzać β-amylazy, chociaż może ona występować w drobnoustrojach obecnych w przewodzie pokarmowym.

Rola wapnia

Alfa-amylaza: Wapń jest niezbędny do funkcjonowania α-amylaz i dlatego jest znany jako metaloenzym wapnia.

Beta-amylaza: Wapń nie jest potrzebny do funkcjonowania β-amylaz.

Optymalne pH

Alfa-amylaza: Optymalne pH dla β-amylazy wynosi 6,7-7,0

Beta-amylaza: Optymalne pH dla β-amylazy wynosi 4,0–5,0

Główna funkcja

Alfa-amylaza: α-amylaza bierze udział głównie w procesie trawienia pokarmu.

Beta-amylaza: β-amylaza bierze udział głównie w procesie dojrzewania owoców i kiełkowania nasion.

Działająca strona

Alfa-amylaza: α-amylaza może działać w dowolnym miejscu podłoża.

Beta-amylaza: β-amylaza może działać od końca nieredukującego i katalizuje hydrolizę drugiego wiązania α-1,4 glikozydowego

Główne skutki reakcji enzymatycznych

Alfa-amylaza: Węglowodany długołańcuchowe (nici amylozy i amylopektyny) mogą być rozkładane przez α-amylazę i dawać maltotriozę i maltozę z amylozy lub maltozę, glukozę i dekstrynę ograniczającą z amylopektyny

Beta-amylaza: W procesie dojrzewania owoców skrobia jest rozkładana przez β-amylazę na maltozę, co powoduje słodki smak dojrzałych owoców.

Ocena reakcji

Alfa-amylaza: α-amylaza ma tendencję do szybszego działania niż β-amylaza.

Beta-amylaza: β-amylaza ma tendencję do działania wolniej niż α-amylaza.

Fizyczne i chemiczne właściwości

Alfa-amylaza: α-amylaza jest niewrażliwa na wysokie temperatury i jony metali ciężkich i ulega inaktywacji przy niskim pH.

Beta-amylaza: β-amylaza jest wrażliwa na wysokie temperatury i jony metali ciężkich i jest stabilna przy niskim pH.

Podsumowując, amylaza jest enzymem, który może hydrolizować skrobię na mniejsze cząsteczki. Ale α-amylaza wymaga Ca²⁺ pod względem aktywności i uzysku glukozy, maltotriozy i maltozy jako produktów końcowych. Natomiast β-amylaza nie wymaga Ca²⁺ i hydrolizuje rozpuszczalną skrobię lub amylozę, dając tylko maltozę jako produkt końcowy.