Główna różnica – kinaza vs fosforylaza

Kinaza i fosforylaza to dwa rodzaje enzymów, które biorą udział w przekształcaniu grup fosforanowych w substraty. Zarówno kinaza, jak i fosforylaza są niezbędne do regulacji funkcji komórkowych. Kinaza przenosi grupę fosforanową z ATP do określonej substancji, podczas gdy fosforylaza dodaje grupy fosforanowe do cząsteczek organicznych, takich jak glukoza. Kinazy wykorzystują grupy fosforanowe z cząsteczek o wysokiej energii, takich jak ATP. Ale fosforylazy wykorzystują grupy fosforanowe z fosforanów nieorganicznych. ten główna różnica między kinazą a fosforylazą jest to kinaza nie bierze udziału w rozrywaniu wiązań w podłożu podczas dodawania grup fosforanowych, podczas gdy fosforylaza rozrywa wiązanie między podłożem a monomerem przez dodanie grupy fosforanowej.

Kluczowe obszary objęte

1. Co to jest kinaza? – Definicja, mechanizm działania, rola 2. Co to jest fosforylaza? – Definicja, mechanizm działania, rola 3. Jakie są podobieństwa między kinazą a fosforylazą? – Zarys wspólnych cech 4. Jaka jest różnica między kinazą a fosforylazą? – Porównanie kluczowych różnic

Kluczowe terminy: trifosforan adenozyny (ATP), sygnalizacja komórkowa, defosforylacja, glukany, kinaza, fosforylaza, fosforylacja, substrat

Co to jest kinaza

Kinaza odnosi się do enzymu, który katalizuje przeniesienie grupy fosforanowej z cząsteczki ATP na konkretną substancję. Kinazy biorą udział w fosforylacji białek, lipidów, prostych węglowodanów i kwasów nukleinowych. W białkach kinaza dodaje grupy fosforanowe do aminokwasów, takich jak tyrozyna, treonina i seryna. Fosforylacja i defosforylacja białek są ważne w sygnalizacji komórkowej, ponieważ fosforylowane i defosforylowane etapy białek wykazują różne aktywności wewnątrz komórki. Działanie enzymu kinazy pokazano na figurze 1.

Rysunek 1: Działanie kinazy

Fosforylacja cząsteczek lipidów jest ważna w utrzymaniu składu molekularnego błony plazmatycznej. Fosforylowane formy cząsteczek inozytolu służą również jako wtórni posłańcy. Fosforylacja nukleozydów tworzy nukleotydy, które są budulcem zarówno DNA, jak i RNA. Kinazy węglowodanowe dodają grupy fosforanowe do prostych cząsteczek organicznych, takich jak glukoza i fruktoza.

Co to jest fosforylaza

Fosforylaza odnosi się do dowolnego enzymu, który katalizuje fosforylację za pomocą fosforanów nieorganicznych. Fosforylazy biorą udział głównie w hydrolizie polisacharydów (glukanów), takich jak glikogen i skrobia. Najpowszechniejszym rodzajem fosforylazy jest fosforylaza glikogenowa, która przenosi grupę fosforanową do monomeru glukozy w cząsteczce glikogenu w celu wytworzenia cząsteczki glukozo-6-fosforanu. To pokazuje, że działanie enzymu fosforylazy bierze udział w rozpadzie wiązań w cząsteczkach polimeru. Działanie fosforylazy glikogenu pokazano na rycinie 2.

Rysunek 2: Fosforylaza glikogenowa

Glikozylotransferazy i nukleotydylotransferazy to dwie klasy fosforylaz. Glikozylotransferazy to enzymy, które usuwają pozostałości glukozy z glukanów. Nukleotydylotransferazy to enzymy o aktywności egzonukleazy od 3’ do 5’.

Podobieństwa między kinazą a fosforylazą

Różnica między kinazą a fosforylazą

Definicja

Kinaza: Kinaza odnosi się do enzymu, który katalizuje przeniesienie grupy fosforanowej z cząsteczki ATP na konkretną substancję.

Fosforylaza: Fosforylaza odnosi się do enzymu, który katalizuje fosforylację za pomocą nieorganicznych fosforanów.

Mechanizm akcji

Kinaza: Kinaza przenosi grupę fosforanową z ATP do określonej substancji.

Fosforylaza: Fosforylaza dodaje grupy fosforanowe do cząsteczek organicznych, takich jak glukoza.

Grupa fosforanowa

Kinaza: Kinaza wykorzystuje grupę fosforanową z ATP.

Fosforylaza: Fosforylaza wykorzystuje nieorganiczne grupy fosforanowe.

Podłoże

Kinaza: Kinaza dodaje grupy fosforanowe do substratów organicznych, takich jak białka, lipidy, proste węglowodany i kwasy nukleinowe.

Fosforylaza: Fosforylaza dodaje grupy fosforanowe do jednostek monomerycznych glukanu, takich jak skrobia i glikogen.

Zerwanie więzi

Kinaza: Kinazy dodają grupy fosforanowe do istniejących cząsteczek organicznych. Nie rozrywają wiązań w podłożu.

Fosforylaza: Dodanie grup fosforanowych przez fosforylazy rozrywa wiązania w podłożu.

Rozporządzenie

Kinazy: Kinazy są regulowane przez fosforylację.

Fosforylaza: Fosforylazy są regulowane przez fosforylację lub regulację allosteryczną.

Przykłady

Kinaza: Kinazy białkowe, kinazy lipidowe i kinazy węglowodanowe są przykładami kinaz.

Fosforylaza: Przykładami fosforylaz są fosforylaza glikogenowa, fosforylaza skrobiowa i fosforylaza polinukleotydowa.

Wniosek

Kinaza i fosforylaza to dwa rodzaje enzymów, które dodają grupy fosforanowe do substratów. Kinazy wykorzystują grupy fosforanowe z cząsteczek o wysokiej energii, takich jak ATP, podczas gdy fosforylazy wykorzystują grupy fosforanowe z fosforanów nieorganicznych. Dodanie grup fosforanowych do substratu przez kinazy nie sprzyja rozpadowi wiązań w substracie. Jednak dodanie grup fosforanowych rozbija wiązania w podłożu lub hydrolizuje podłoże, tworząc jednostki monomeru. Dlatego główną różnicą między kinazą a fosforylazą jest mechanizm działania każdego typu enzymu podczas dodawania grup fosforanowych.

Referencja:

1. Cooper, John A. „Kinase”. Encyclopædia Britannica, Encyclopædia Britannica, inc., 19 stycznia 2009 r., Dostępne tutaj. 2. „Fosforylaza”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 4 października 2017 r., Dostępne tutaj.

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Podstawowa reakcja fosforylacji” Autor: Bdoc13 – Praca własna (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia 2. „Fosforylaza glikogenu2” Autor: Jmun7616 – Praca własna (domena publiczna) przez Commons Wikimedia