ten główna różnica między proteoglikanem a glikoproteiną jest to w proteoglikanach jeden lub więcej łańcuchów glikozaminoglikanów jest przyłączonych do białka, podczas gdy w glikoproteinach łańcuchy oligosacharydowe są przyłączone do białek. Ponadto proteoglikany występują głównie w tkance łącznej, podczas gdy glikoproteiny występują w błonie komórkowej.

Proteoglikany i glikoproteiny to dwa rodzaje glikokoniugaty w której węglowodany są kowalencyjnie połączone z białkami. Niektóre inne rodzaje glikokoniugatów obejmują glikopeptydy, peptydoglikany, glikolipidy, lipopolisacharydy itp.

Tkanka łączna, glikokoniugaty, glikoproteina, glikozaminoglikan, glikozylacja, proteoglikany

Co to jest proteoglikan

Proteoglikan to glikokoniugat, biocząsteczka z białkiem rdzeniowym kowalencyjnie przyłączonym do łańcuchów glikozaminoglikanów (GAG). Glikozaminoglikany lub mukopolisacharydy są długimi, nierozgałęzionymi polisacharydami zawierającymi powtarzającą się jednostkę disacharydową. Ponieważ proteoglikany składają się z polisacharydów, są rodzajem silnie glikozylowanych glikokoniugatów. Reszty seryny (Ser) białka służą jako punkt przyłączenia do łańcuchów glikozaminoglikanów, a przyłączanie następuje przez mostek trisacharydowy. Reszta seryny na ogół występuje w sekwencji Ser-Gly/Ala-X-Gly, gdzie X może być dowolnym aminokwasem. Ale nie wszystkie reszty seryny są przyłączone do łańcuchów GAG. W warunkach fizjologicznych łańcuchy GAG są naładowane ujemnie ze względu na obecność grup siarczanowych i kwasu uronowego.

Rysunek 1: Proteoglikany

Proteoglikany są jednym z głównych składników macierzy zewnątrzkomórkowej (ECM), która wypełnia przestrzeń wokół komórek. Łączą się z kolagenem, tworząc chrząstki zapewniające wsparcie strukturalne i mechaniczne. Ponadto, poprzez nawodnienie spowodowane połączeniem wody z proteoglikanami, chrząstki zapewniają efekt amortyzacji stawów. Jednak niewystarczający rozkład proteoglikanów w organizmie jest powiązany z kilkoma chorobami genetycznymi i może prowadzić do pewnych stanów chorobowych.

Co to jest glikoproteina

Glikoproteina to inny rodzaj glikokoniugatu, który jest mniej glikozylowany. W glikoproteinach łańcuchy oligosacharydowe lub glikany są rodzajem węglowodanów kowalencyjnie przyłączonych do białka rdzenia. Przyłączenie oligosacharydów następuje podczas modyfikacji kotranslacyjnych lub potranslacyjnych znanych jako glikozylacja. Ogólnie rzecz biorąc, białka zewnątrzkomórkowe, które mają być wydzielane, są glikozylowane w retikulum endoplazmatycznym. Ponadto, pozakomórkowe segmenty białek są glikozylowane. Oznacza to, że większość białek w błonie komórkowej to glikoproteiny. Główną funkcją białek w błonie komórkowej jest służenie jako cząsteczki rozpoznające i są one również zaangażowane w sygnalizację komórkową.

Rysunek 2: Glikoproteina w błonie komórkowej

Dwa główne typy glikoprotein to O-glikoproteiny i N-glikoproteiny. W glikoproteinach O-połączonych węglowodany łączą się poprzez atom O grupy –OH aminokwasów, seryny lub treoniny. W glikoproteinach N-połączonych węglowodany łączą się przez atom N grupy –NH2 aminokwasu, asparaginę.

Podobieństwa między proteoglikanem a glikoproteiną

Różnica między proteoglikanem a glikoproteiną

Definicja

Proteoglikan odnosi się do związku składającego się z białka związanego z grupami glikozaminoglikanów, obecnego zwłaszcza w tkance łącznej, podczas gdy glikoproteina odnosi się do dowolnej klasy białek, które mają grupy węglowodanowe przyłączone do łańcucha polipeptydowego. Jest to główna różnica między proteoglikanem a glikoproteiną.

Zawartość niebiałkowa

Ponadto zawartość niebiałkowa proteoglikanu wynosi 50-60% wagowych, podczas gdy zawartość niebiałkowa glikoproteiny wynosi 10-15% wagowych.

Struktura

Glikozaminoglikany są przyłączone do białka tworząc proteoglikany, podczas gdy oligosacharydy są przyłączone do białka tworząc glikoproteinę. Jest to kolejna główna różnica między proteoglikanem a glikoproteiną.

Natura łańcuchów

Ponadto łańcuchy przyłączone do proteoglikanu są długie, liniowe i naładowane ujemnie, podczas gdy łańcuchy przyłączone do glikoproteiny są krótkie, rozgałęzione i mogą, ale nie muszą być naładowane ujemnie.

Lokalizacja

Kolejną ważną różnicą między proteoglikanem a glikoproteiną jest lokalizacja występowania. Proteoglikany występują głównie w tkankach łącznych, podczas gdy glikoproteiny występują głównie w błonie komórkowej.

Funkcjonować

Podtypy

Proteoglikany są klasyfikowane w oparciu o naturę GAG, podczas gdy dwa główne typy glikoprotein to glikoproteiny z wiązaniem N i glikoproteiny z O.

Przykłady

Niektóre proteoglikany obejmują siarczan chondroityny, siarczan dermatanu, siarczan keratanu, siarczan heparyny itp., podczas gdy niektóre glikoproteiny obejmują kolagen, transferynę, mucynę, immunoglobulinę itp.

Wniosek

Proteoglikany są białkami kowalencyjnie przyłączonymi do glikozaminoglikanów, podczas gdy glikoproteiny są białkami kowalencyjnie przyłączonymi do oligosacharydów. Proteoglikany występują głównie w tkance łącznej, podczas gdy glikoproteiny występują głównie na powierzchni komórki. Proteoglikany zapewniają siłę i działanie amortyzujące chrząstce, a glikoproteiny służą jako integralne białka błonowe w rozpoznawaniu komórek i sygnalizacji komórkowej. Główną różnicą między proteoglikanem a glikoproteiną jest rodzaj węglowodanów przyłączonych do białka, lokalizacja i funkcja.

Referencja:

1. Moss, GP. „Nomenklatura glikoprotein, glikopeptydów i peptydoglikanów”. Glikopeptydy, Queen Mary University of London, dostępne tutaj

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Glycosaminoglycans2” Autor: Mfigueiredo – Praca własna (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia 2. „OSC Microbio 03 04 EukPlasMem” Autor: CNX OpenStax – (CC BY 4.0) przez Commons Wikimedia